Curriculum Vitae

ANDREA MOZZARELLI: CURRICULUM VITAE ET STUDIORUM
Luogo e data di nascita: Mantova, 25 aprile 1950.
Residenza: Parma
Stato Civile: coniugato, una figlia
STUDI, ATTIVITA' SCIENTIFICA E DIDATTICA
1969-1974 Laurea in Chimica, Università di Parma;
1974-1975 Dipendente di una industria biotecnologica;
1975-1980 Assistente incaricato di Biochimica, Istituto di Biologia Molecolare, Facoltà di Medicina
Veterinaria, Università di Parma
1980-1988 Ricercatore confermato nel raggruppamento di Chimica Biologica, Facoltà di Medicina
Veterinaria, Università di Parma;
1984-1985 Fogarty Fellowship presso il Laboratory of Chemical Physics, National Institutes of
Health, Bethesda, MD, USA, diretto dal Prof. W. A. Eaton;
Dal 1988 al 2000 è Professore associato nel settore disciplinare E05A (Biochimica).
Ha insegnato Chimica Propedeutica alla Biochimica presso la Facoltà di Veterinaria, Università di
Parma fino al 1991.
Dal 1992 al 1996 insegna Chimica Biologica e dal 1996 al 2000 Biochimica nel corso di Chimica e
Tecnologia Farmaceutiche presso la Facoltà di Farmacia, Università di Parma.
Dal 2000 è Professore Ordinario di Biochimica (BIO10) presso la Facoltà di Farmacia, Università
di Parma.
Negli anni dal 1993 al presente ha avuto supplenze dell’insegnamento di Biochimica Applicata nel
corso di Chimica e Tecnologia Farmaceutiche presso la Facoltà di Farmacia, Università di Parma.
Dal 1998 al 2000 insegna Biochimica per il Diploma di Informatore Scientifico del Farmaco,
Facoltà di Farmacia, Università di Parma.
Dal 1998 al 2003 è stato membro del Collegio dei docenti del dottorato in Scienze Bio-chimiche
(sede amministrativa Università di Torino). Dal 2004 è membro del Collegio dei docenti del
dottorato in Biochimica e Biologia Molecolare, Università di Parma.
E' stato membro del Collegio dei docenti del dottorato in Bio-farmaceutica e Farmacocinetica dal
1992 al 1997 (sede amministrativa Università di Parma).
Dal 1990 al 1991 è stato membro del Consiglio Direttivo del Centro di Calcolo dell’Università di
Parma come rappresentante della Facoltà di Medicina Veterinaria.
E' membro del Consiglio Direttivo del Centro Interfacoltà Misure per la Facoltà di Farmacia dal
1995 al presente.
E' membro del consiglio del Centro Linguistico dell'Università di Parma per la Facoltà di Farmacia
e presidente della commissione del colloquio di Inglese della Facoltà di Farmacia.
E’ membro del consiglio della Biblioteca della Facoltà di Farmacia.
Ha svolto attività di insegnamento presso la Faculty of Science and Technology, Nescot, Inghilterra
nell’aprile 1997 nell’ambito del programma Erasmus di scambi di docenti con la Facoltà di
Farmacia dell’Università di Parma
E' il promotore e coordinatore del programma di scambio scientifico e didattico tra l'Università di
Parma, Facoltà di Farmacia e la Virginia Commonwealth University, School of Pharmacy, per il
1998-1999, approvato e finanziato dal MURST. Il coordinatore americano è il Prof. Donald
Abraham, Institute for Structural Biology and Drug Discovery. E’ stato l’organizzatore del
workshop “From structural biology to drug discovery” che si è tenuto a Parma il 21 giugno 1999, e
dei corsi internazionali su “From structural biology to drug discovery “, tenuto a Parma il 29-30
settembre, 2000, su “From structural genomics to drug discovery” , tenuto a Parma il 27-28
settembre 2002 (tale corso è stato realizzato grazie anche a contributi economici del CNR e del
MIUR) e su “From structural genomics to drug discovery” , tenuto a Parma il 27-28 settembre 2004
(tale corso è stato realizzato grazie ai contributi di Farmindustria, della Regione Emilia-Romagna e
del CINECA).
Dal 2001 è membro dell’International Advisory Board for the Vitamin B6 and quinoproteins
committee.
Negli anni 1987-1988 è stato titolare di un contratto di ricerca del CNR per un progetto bilaterale
Italia-USA su “Curve di legame dell’ossigeno a cristalli di emoglobina”
E' stato membro dell’Unità di Parma, coordinata dal Prof. G. L. Rossi., del progetto nazionale di
rilevante interesse per la scienza del MURST "Livelli di organizzazione strutturale nelle proteine e
metodi di indagine" sulla tematica "Interazioni tra proteine, co-cocristallizzazione,
microspettroscopia", coordinato dal Prof. A. Coda.
Dal 1988 al 1993 ha partecipato al programma finalizzato del CNR "Biotecnologie e
Biostrumentazioni" nel progetto “Interazioni proteina-proteina nella catalisi, nel trasporto e nella
trascrizione e loro modifiche mirate a fini applicativi. Purificazione e produzione mediante tecniche
di DNA ricombinante di antibiotici".
Dal 1990 al 1996 ha partecipato al progetto RAISA del CNR sul tema" Basi molecolari del ruolo di
metalloproteine nella risposta a stress abiotici e da carenze di microalimenti".
Dal 1993 al presente è titolare di un contratto di ricerca della NATO (CRG 930826) per un progetto
su “ Oxygen binding to single crystals of hemoglobin” in collaborazione con il Dr. W. A. Eaton,
NIH, Bethesda, MD, USA, rinnovato già una volta.
E' titolare di un finanziamento CNR per una ricerca su "Regolazione ed interazioni intersubunità in
enzimi piridossal fosfato dipendenti ed in emoglobina" nel 1996 (96.03750.CT14), 1997
(97.04377.CT14) e 1998 (98.01117.CT14), Comitato Nazionale Biotecnologie e Biologia
Molecolare.
Ha partecipato dal 1996 al 2000 al Progetto finalizzato “Biotecnologie” del CNR nell’ambito
dell’Unità di Parma, coordinata dal Prof. G. L. Rossi.
E’ stato responsabile scientifico dell’Unità dell’Istituto di Scienze Biochimiche del programma
dell’Università di Parma per la ricerca scientifica intrauniversitaria di eccellenza “Paride” su
“Produzione, caratterizzazione, veicolazione e rilascio di anticorpi ingegnerizzati ad attività
antimicrobica a largo spettro per uso terapeutico”, finanziato nell’aprile 1999, svolgendo attività nel
settore “Studi di modellistica molecolare su anticorpi monoclonali e ricombinanti, peptidi sintetici e
mini-anticorpi”.
E’ stato responsabile scientifico dell’Istituto di Scienze Biochimiche del progetto per la produzione
di antibiotici cefalosporanici utilizzando enzimi immobilizzati, presentato dalla ditta COIMEX nel
marzo 1999 alla Regione Emilia-Romagna nell’ambito del programma di iniziativa comunitaria
PMI 1994-1999.
E’ stato titolare di finanziamenti del Consiglio Nazionale delle Ricerche negli anni 2003-2004 per
una ricerca su “Genomica Funzionale: basi strutturali dell’evoluzione e dell’attività protettiva dai
meccanismi di difesa dell’ospite delle emoglobine troncate espresse da patogeni unicellulari” e
coordinatore delle unità per l’anno 2004-2005.
E’ stato titolare di un finanziamento per il quinquennio 1999-2003 del National Institutes of Health,
USA in qualità di responsabile scientifico del sub-contract tra l’Università di Parma e la University
of New York at Buffalo, nell’ambito del Project 2, coordinato dal Dr. Robert Noble, nel programma
di ricerca su “Hemoglobin: a workbench to study protein allostery”, coordinato dal Dr. Arthur
Arnone, University of Iowa.
E’ il responsabile scientifico dell’Unità di ricerca di Parma del programma di ricerca scientifica di
rilevante interesse nazionale su ricerche riguardanti enzimi la cui attività dipende dal piridossal
5’-fosfato, negli anni 1999-2001, 2001-2003, 2003-2005, 2005-2007.
E’ responsabile scientifico dell’Unità di ricerca di Parma del programma di ricerca scientifica di
rilevante interesse nazionale sul tema "Enzimi dipendenti dal piridossa-5'-fosfato: dalla struttura
primaria alla versatilità catalitica" dal 1999 al presente. E' stato titolare di finanziamenti dell'Istituto
Nazionale di Fisica della Materia negli anni 2001 e 2002 per studi su "Structural and Dynamics
Studies of Proteins by Single Molecule Spectroscopy".
E’ risultato vincitore di un progetto di internazionalizzazione, su bando del MIUR, per gli anni
2006-2008, svolgendo attività din collaborazione con la Virginia Commonwealth University e la
University of Oklahoma, USA.
Su bando 2006 del MIUR per gli scambi culturali Italia-India, è risultato vincitore per
l’assegnazione di una borsa di studio ad un ricercatore indiano che svolgerà ricerche nell’ambito
delle nanotecnologie e nanobiotecnologie.
E’ responsabile dell’Unità di ricerca dell’Università di Parma del progetto della Unione Europea su
“Euroblood substitutes” per gli anni 2004-2007, coordinato dalla University of Nottingham.
E' membro della Società Italiana di Biochimica e della Protein Society. E' membro dell' Istituto
Nazionale per la Fisica della Materia (attualmente CNISM).
E’ stato membro del comitato organizzatore del convegno Proteine 92 a Parma e del comitato
scientifico del convegno Proteine 98 a Genova.
E’ referee per riviste internazionali, quali il Journal of Molecular Biology, EMBO Journal, FEBS
Journal, J. Medicinal Chemstry, Biochim. Biophys, Acta, FEBS Letters, Biochemistry.
E’ referee di progetti scientifici della NATO e dell’ESA (European Space Agency).
Ha tenuto seminari presso numerose Università e centri di ricerca nazionali ed esteri ed è stato
invited speakers a congressi nazionali ed esteri:
Symposium on Oxygen Binding Heme Proteins Structure, Dynamics, Function and Genetics,
Asilomar, California 1988
International Conference on “Modern Enzymology: Problems and Trends”, St. Petersburg, Russia,
1992
VII Convegno Nazionale Proteine 92 della Società Italiana di Biochimica, Pavia 1992
9th International Vitamin B6 Meeting, Capri, 1994
Gordon Research Conference on “Oxygen binding proteins”, New Hampshire, USA, 1994
Aspetti Strutturali e Funzionali di Mioglobine ed Emoglobine, Università di Camerino, 1995
Minisymposium for respiratory adaptation, University of Aarhus, Danimarca, 1997
XXVII Congresso Nazionale dell’Associazione Italiana di Cristallografia, Perugia, 1997
International Workshop “Structure, Function and Evolution of B6-Enzymes, Biozentrum, University
of Basel, Svizzera, 1998
International Conference on “Oxygen Binding and Oxygen Activating/Sensing Heme Proteins”,
Asilomar, California, 1998
8th European Conference on Spectroscopy of Biological Molecules, University of Twente, Olanda,
1999
10th International Symposium on Vitamin B6 and Carbonyl Catalysis and 4th Meeting on PQQ
and Quinoproteins, Santa Fe, 1999
International workshop on protein folding, structure and design, The Abdus Salam International
Centre for Theoretical Physics, Trieste, 11-22 June, 2001
11th International Symposium on Vitamin B6 and carbonly catalysis, Southampton, 2002-06-25
Bioinformatics and Pharmacogenomics Symposium, Richmond, 2002
Proteine 2004, Viterbo
Budapest, 22nd European Congress of Crystallography, 2004
Budapest, Institute of Enzymology, 2004
Aahrus, Danmark, Convegno su “What’s new in oxygen Binding heme proteins and red blood cell
physiology” 2005
Awaji, Japan, “International Interdisciplinary Conference on Vitamins, Coenzymes and Biofactors”,
2005
Linee di ricerca
Sono stati perseguiti diversi approcci volti alla comprensione della relazione struttura-dinamicafunzione di proteine. i) La competenza catalitica di enzimi dipendenti dal piridossal 5'-fosfato
(PLP) e da altri coenzimi è stata investigata allo stato cristallino mediante microspettrofotometria in
luce polarizzata. Tale metodica ha permesso di definire le condizioni sperimentali per l'isolamento
di intermedi di catalisi ed inibitori idonei a studi cristallografici. La maggior parte dei lavori sono
stati svolti in collaborazione con gruppi di cristallografi italiani ed esteri; ii) I meccanismi catalitici
e regolatori e la flessibilità conformazionale di enzimi PLP-dipendenti sono stati studiati con
tecniche spettroscopiche su proteine ricombinanti e su mutanti ottenuti mediante mutagenesi sitospecifica. In particolare, si sono investigati gli enzimi del fold type II, triptofano sintasi (TS) e Oacetilserina sulfidrilasi (OASS). Nel caso della TS sono stati definiti gli effetti sulla catalisi del pH,
degli ioni monovalenti e dei ligandi della subunità che non contiene il PLP, e i meccanismi della
regolazione allosterica. Nel caso di OASS è stato investigato il processo di folding-unfolding e sono
stati condotti studi a livello di singole molecole. Enzimi PLP-dipendenti sono stati incapsulati in gel
nanoporosi di silice per stabilizzare definite conformazioni terziarie e quaternarie e permetterne la
caratterizzazione, per aumentarne la stabilità al fine di sviluppare bioreattori, e per studiare gli
effetti del caging e del crowding molecolare sulle proprietà dinamiche e catalitiche. iii) Le proprietà
di fluorescenza della Green Fluorescent Protein (GFP) sono state utilizzate per studiare il foldingunfolding della proteina in soluzione e incapsulata in gel di silice, anche a livello di singola
molecola. Queste ricerche sono finalizzate allo sviluppo di biosensori basati su segnali di FRET
(Fluorescence Resonance Enery Transfer). iv) La progettazione di nuovi ligandi delle subunità alfa
della triptofano sintasi mediante metodiche di modellistica molecolare ha permesso di identificare
nuovi effettori allosterici dell'enzima. Lo sviluppo di questa linea di ricerca di chimica
computazionale ha portato, in collaborazione con un gruppo di ricercatori della Virginia
Commonwealth University, Richmond, a mettere a punto un programma, HINT (Hydrophatic
Interactions), per la predizione della energia di legame di ligandi a proteine. Tale programma valuta
i contributi entalpici ed entropici dell'interazione ligando-proteina, delle molecole d'acqua presenti
nel sito attivo e interagenti sia con la proteina e i ligandi, e l'effetto dello stato di ionizzazione dei
gruppi implicati nel legame. Il programma è stato interfacciato con programmi di docking per
compiere "in silico" screening al fine di identificare nuovi inibitori enzimatici. v) E' stato
determinata l'affinità dell'ossigeno e la cinetica di legame di ossido di carbonio ad emoglobina e a
mutanti ottenuti per modificazione genetica e/o chimica, bloccata in stato quaternario T mediante
cristallizzazione e incapsulazione in gel di silice. I risultati di questa ricerca ha portato a proporre
una estensione del modello allosterici di Monod, Wyman e Changeux.
Collabora con numerosi ricercatori americani, tra cui nel campo degli enzimi PLP-dipendenti, il
Prof. Michael Dunn, University of California, Riverside, il Prof. Paul Cook, University of
Oklahoma, Norman, il Prof. Robert Phillips, University of Georgia, Athens, e nel campo
dell'emoglobina, il Dr. William A. Eaton, National Institutes of Health, Bethesda, e il Prof. Robert
Noble, State University of New York, Buffalo, e il Dr. Joel Friedman, Albert Einstein College of
Medicine, New York. E’ membro del Comitato Internazionale degli enzimi PLP-dipendenti. E'
referee di riviste e di agenzie internazionali. E' responsabile di una unità di un progetto EU sullo
studio di sostituti del sangue. E' stato co-responsabile di un progetto sull'emoglobina finanziato dal
National Institutes of Health, USA. In collaborazione con il Proff. Donald Abraham e Glen
Kellogg, ha organizzato presso l'Università di Parma nel 2000, 2002 e 2004 un corso internazionale
su "From Structural Genomics to Drug Discovery" che ha ricevuto supporti dal MIUR, CNR e
Farmindustria ed ha visto la partecipazione di qualificati scienziati italiani ed esteri e di ricercatori
del mondo accedemico ed industriale. E' responsabile scientifico di un progetto in collaborazione
con una industria farmaceutica per lo sviluppo di inibitori per un target proteico.
Aspetti applicativi della ricerca biochimica perseguiti da Andrea Mozzarelli con specifiche linee di
ricerca sono:
i)
la realizzazione di reattori enzimatici mediante incapsulazione di proteine in gel di silice
(ricerca finanziata nell’ambito di un progetto finalizzato CNR "Biotecnologie"),
ii)
la creazione mediante ingegneria proteica e metodi di modellistica molecolare di nuovi
anticorpi e di mini-anticorpi (ricerca finanziata dall'Università di Parma),
iii)
l'ottenimento di antibiotici cefalosporanici mediante un metodo innovativo che utilizza
enzimi immobilizzati (ricerca per cui si è chiesto un finanziamento per le PMI alla Regione
Emilia-Romagna, unitamente alla Ditta consortile COIMEX).
iv)
In silico screening e biosensori per l’individuazione di additivi alimentari estrogeno-simili,
nellambito del progetto finanziato dalla Regione Emilia-Romagna “SIQUAL”, coordinato
dalla Prof. Rosangela Marchelli.
Ha colllaborato con il Centro Investigativo dei Carabinieri di Parma nella determinazione dei
composti colorati in fibre naturali e sintetiche per scopi forensi mediante metodi
microspettrofotometrici
PUBBLICAZIONI
Berni, R., Mozzarelli, A., Pellacani, L. and Rossi, G.L.
Catalytic and Regulatory Properties of D-Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase in the
Crystal
Journal of Molecular Biology 1977, 110, 405-415
Berni, R., Mozzarelli, A., Rossi, G.L., Bolognesi, M. and Oberti, R.
Crystallographic Symmetry and Coenzyme Binding Properties of D-Glyceraldehyde-3-phosphate
Dehydrogenase from the Tail Muscle of Palinurus vulgaris
Journal of Biological Chemistry 1979, 254, 8004-8006
Mozzarelli, A., Ottonello, S., Rossi, G.L. and Fasella, P.
Catalytic Activity of Aspartate Aminotransferase in the Crystal: Equilibrium and Kinetic Analysis
European Journal of Biochemistry 1979, 98, 173-179
Rossi G.L., Ottonello, S., Mozzarelli, A., Tegoni, M., Martini, F., Bossa, F. and Fasella, P.
Time Correlated Events in Enzyme Active Sites: the Perspectives of Single Crystal
Microspectrophotometry
in " Protein: Structure, Function and Industrial Applications" (Hofmann, E., Pfeil, W., Aurich, A.
eds.) Pergamon Press, Oxford 1979, pp. 249-258
Vas, M., Berni, R., Mozzarelli, A., Tegoni, M. and Rossi G.L.
Kinetic Studies of Crystalline Enzymes by Single Crystal Microspectrophotometry. Analysis of a
Single Catalytic Turnover in a D-Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase Crystal
Journal of Biological Chemistry 1979, 254, 8480-8486
Schirch, L.V., Mozzarelli, A., Ottonello, S. and Rossi, G.L.
Microspectrophotometric Measurements on Single Crystals
Hydroxymethyltransferase
Journal of Biological Chemistry 1981, 256, 3776-3780
of
Mitochondrial
Serine
Mozzarelli, A., Berni, R., Rossi, G.L., Vas, M., Bartha, F. and Keleti, T.
Protein Isomerization in the NAD+ Dependent Activation of β-(2-Furyl)Acryloyl-Glyceraldehyde3-Phosphate Dehydrogenase in the Crystal
Journal of Biological Chemistry 1982, 257, 6739-6744
Ottonello, S., Mozzarelli, A., Rossi, G.L., Carotti, D. and Riva, F.
Interaction of a Coenzyme Analog with Aspartate Aminotransferase in the Crystal
European Journal of Biochemistry 1983, 133, 47-49
Tegoni, M., Mozzarelli, A., Rossi, G.L. and Labeyrie, F.
Complex Formation and Intermolecular Electron Tranfer between Flavocytochrome b2 in the
Crystal and Cytochrome c.
Journal of Biological Chemistry 1983, 258, 5424-5427
Andrea Mozzarelli, James Hofrichter and William A. Eaton
Sickling, Unsickling and Intracellular Polymerization of Hemoglobin S
Proceedings of International Conference “Approaches to the Therapy of Sickle Cell Anaemia”
Y. Bezaurd, S. Charache and F. Galacteros, Eds. Les Editions Inserm, 1985, pp. 39-51
Mozzarelli, A., Hofrichter, J. and Eaton, W.A.
Delay Time of Hemoglobin S Polymerization Prevents Most Cells from Sickling in Vivo
Science 1987, 237, 500-506
Andrea Mozzarelli, James Hofrichter and William A. Eaton
The problem of describing gelation in vivo
In “ Pathophysiological Aspects of Sickle Cell Vaso-Occlusion” Alan R. Liss, Inc. 1987, pp. 237244
San Biagio, P.L., Hofrichter, J., Mozzarelli, A., Henry, E.R. and Eaton, W.A.
Current Kinetic Perspectives on the Kinetics of Hemoglobin S Gelation
Annals of New York Academy of Sciences 1989, 565, 53-62
Keleti, T., Berni, R, Vas, M., Mozzarelli, A and Rossi, G. L.
Coupled enzymatic reactions measured in a single protein crystal from myogen A.
Acta Biochim. Biophys. Hung. 1989, 24, 15-23
Mozzarelli, A., Peracchi, A., Rossi, G.L., Ahmed, A. and Miles, E.
Microspectrophotometric Studies on Single Crystals of the Tryptophan Synthase α2β2 Complex
Demonstrate Formation of Enzyme-Substrate Intermediates.
Journal of Biological Chemistry 1989, 264, 15774-15780
Mozzarelli, A., Peracchi, A., Bettati, S. and Rossi, G.L.
Allosteric Regulation of Tryptophan Synthase: a pKa Change at β-Active Site Induced by a-Subunit
Ligands
in "Enzymes Dependent on Pyridoxal Phosphate and Other Carbonyl Compounds as Cofactors"
Pergamon Press 1991, 273-275
Mozzarelli, A., Rivetti, C., Rossi, G.L., Henry, E.R. and Eaton, W.A.
Crystals of Hemoglobin with the T Quaternary Structure Bind Oxygen Noncooperatively With no
Bohr Effect
Nature 1991, 351, 416-419
Strambini, G. B., Cioni, P., Peracchi, A. and Mozzarelli A.
Characterization of TRP and Coenzyme Luminescence in Tryptophan Synthase from Salmonella
typhimurium
Biochemistry 1992, 31, 7527-7534
Strambini, G. B., Cioni, P., Peracchi, A. and Mozzarelli A.
Conformational Changes and Subunit Communication in Tryptophan Synthase: the Effect of
Substrates and Substrates Analogs
Biochemistry 1992, 31, 7535-7542
Rossi, G. L., Mozzarelli, A., Peracchi, A. and Rivetti, C.
Time Course of Chemical and Structural Events in Protein Crystals Measured by
Microspectrophotometry
Phyl. Trans Royal. Soc. Lond. A. 1992, 340, 191-207
Rivetti, C., Mozzarelli, A., Rossi, G. L., Henry, E. R. and Eaton, W. A.
Oxygen Binding by Single Crystals of Hemoglobin
Biochemistry 1993, 32, 2888-2906
Rivetti C., Mozzarelli, A., Rossi, G. L., Kwiatkowski, D., Wierzba, A. and Noble R. W.
Effect of Chloride on Oxygen Binding to Crystals of Hemoglobin Rothschild (ß37 Trp --> Arg) in
the T Quaternary Structure
Biochemistry 1993, 32, 6411-6418
Peracchi, A., Mozzarelli, A., Rossi., G. L., Dominici, P and Borri Voltattorni, C.
Single Crystal Polarized Absorption Microspectrophotometry of Aromatic L-Amino Acid
Decarboxylase
Protein and Peptide Letters 1994, 1, 98-105
Bridelli, M. G., Capelletti, R., Losi, S., Mozzarelli, A. and Vecli, A.
Water induced TSDC in hemoglobin and myoglobin
Proceedings of 8th international Symposium on Electrets, 1994, 869-874
Kavanaugh, J. S., Chafin, D. R., Arnone, A., Mozzarelli, A., Rivetti, C., Rossi, G.L., Kwiatkowski,
L. and Noble, R. W.
Structure and Oxygen Affinity of Crystalline DesArg 141α Human hemoglobin A in the T state
Journal of Molecular Biology 1995, 248, 136-150
Peracchi, A., Mozzarelli, A., Rossi., G. L.
Monovalent Cations Affect Dynamic and Functional Properties of the Tryptophan Synthase α2β2
Complex
Biochemistry 1995, 34, 9459-9465
Peracchi, A. Bettati, S., Mozzarelli, A., Rossi, G. L., Miles, E. W., Dunn, M. F.
Allosteric regulation of tryptophan synthase: effect of pH, temperature and α-subunit ligands on the
equilibrium distribution of pyridoxal 5'-phosphate-L-serine intermediates
Biochemistry 1996, 35, 1872-1880
Mozzarelli, A., Bettati, S., Rivetti, C., Rossi, G. L., Colotti, G. and Chiancone, E.
Cooperative oxygen binding to Scapharca inaequivalvis hemoglobin in the crystal
Journal of Biological Chemistry 1996, 271, 3627-3632
Bettati, S., Mozzarelli, A., Rivetti, C. Rossi, G. L., Tsuneshige, A., Yonetani, T., Eaton, W. A. and
Henry, E. R.
Oxygen binding by single crystal of hemoglobin: the problem of cooperativity and inequivalence of
alpha and beta subunits.
Proteins 1996, 25, 425-437
Vaccari, S., Benci, S., Peracchi, A. and Mozzarelli, A.
Time resolved fluorescence of tryptophan synthase
Biophysical Chemistry 1996, 61, 9-22
Mozzarelli, A. and Rossi, G. L.
Protein function in the crystal
Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure. 1996, 25, 343-365
Vaccari, S., Benci, S., Peracchi, A. and Mozzarelli, A.
Time-resolved fluorescence of pyridoxal 5'-phosphate-containing enzymes: tryptophan synthase
and O-acetylserine sulfhydrylase
Journal of Fluorescence 1997, 7, 135S-137S
Mozzarelli, A., Rivetti, C., Rossi, G. L., Eaton, W. A. and Henry, E.
Allosteric effectors do not alter the oxygen affinity of hemoglobin crystals
Protein Science 1997, 6, 484-489
Todone, F., Vanoni, M. A., Mozzarelli, A., Bolognesi, M., Coda, A., Curti, B, and Mattevi, A.
Active site Plasticity in D-aminoacid Oxidase; a crystallographic analysis
Biochemistry 1997, 36, 5853-5860
Mattevi, A., Fraaije, M., W., Mozzarelli, A., Olivi, L., Coda, A. and vanBerkel, W. J. H.
Crystal structure and inhibitor binding in the octameric flavoenzyme vanillyl-alcohol oxidase
Structure 1997, 5, 907-920
Bettati, S. and Mozzarelli, A.
T state hemoglobin binds oxygen noncooperatively with allosteric effects of protons, inositol
hexaphosphate and chloride
Journal of Biological Chemistry 1997, 272, 32050-32055
Benci, S., Vaccari, S., Mozzarelli, A. and Cook, P.
Time-resolved fluorescence of O-acetylserine sulfhydrylase catalytic intermediates
Biochemistry 1997, 36, 15419-15427
Bettati, S., Kwiatkowski, L. D., Kavanaugh, J. S., Mozzarelli, A., Arnone, A., Rossi, G. L. and
Noble, R. W.
Structure and oxygen affinity of crystalline des-His 146β Human Hemoglobin in the T state.
Journal of Biological Chemistry 1997, 272, 33077-33084
Rhee, S., Miles, E. W., Mozzarelli, A. and Davies, D. R.
Cryo-crystallography and microspectrophotometry of a mutant (αD60N) tryptophan synthase α2β2
complex reveals allosteric roles of αAsp60
Biochemistry 1998, 37, 10653-10659
Bettati, S., Mozzarelli, A. and Perutz, M. F.
Allosteric mechanism of haemoglobin:rupture of salt-bridges raises the oxygen affinity of Tstructure.
Journal of Molecular Biology 1998, 281, 581-585
Mozzarelli, A., Bettati, S., Pucci, A. M., Burkhard, P. and Cook, P. F.
The catalytic competence of O-acetylserine sulfhydrylase in the crystal probed by polarized
absorption microspectrophotometry
Journal of Molecular Biology 1998, 283, 135-146
Schnackerz, K. D. and Mozzarelli, A.
Plasticity of the tryptophan synthase active site probed by 31P NMR spectroscopy
Journal of Biological Chemistry 1998, 273, 33247-33253
Benci, S., Vaccari, S., Mozzarelli, A.. and Cook, P.
Time-resolved fluorescence of O-acetylserine sulfhydrylase
Biochimica et Biophysica Acta 1999, 1429, 317-330
Benci, S., Bettati, S, Vaccari, S., Schianchi, G. Mozzarelli, A. and Cook, P. F.
Conformational probes of O-acetylserine sulfhydrylase:fluorescence of tryptophans 50 and 161
Journal of Photochemistry and Photobiology 1999, 48, 17-26
Bolognesi, M., Boffi, A., Coletta, M., Mozzarelli, A., Pesce, A., Tarricone, C. and Ascenzi, P.
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